Увидеть больше: Нобелевскую премию по химии вручили за развитие криоэлектронной микроскопии

Нобелевскую премию по химии вручили за развитие криоэлектронной микроскопии

Шведская королевская академия наук присудила Нобелевскую премию по химии международной группе исследователей за развитие криоэлектронной микроскопии и получение изображений высокого разрешения при изучении биомолекул. Этот метод позволяет наблюдать за объектами (от молекул белка до вирусов) фактически в естественной среде благодаря сверхбыстрой заморозке. Развитие криоэлектронной микроскопии стало серьёзным шагом вперёд на пути изучения строения молекул и молекулярных реакций.
Увидеть больше: Нобелевскую премию по химии вручили за развитие криоэлектронной микроскопии
  • Twitter
  • © @NobelPrize

Нобелевская премия по химии за 2017 год присуждена швейцарцу Жаку Дюбоше, американцу Йоахиму Франку и британцу Ричарду Хендерсону — «за развитие криоэлектронной микроскопии высокого разрешения для определения структуры биомолекул в растворе». В заявлении Нобелевского комитета говорится, что развитие этой технологии одновременно упрощает и улучшает визуализацию биомолекул.

Председатель Нобелевского комитета Сара Сногеруп Линсе назвала работу учёных «революцией в биохимии».

Метод криоэлектронной микроскопии заключается в получении высококачественных изображений благодаря исследованию образца при сверхнизких температурах. Он позволяет наблюдать за объектами (от молекул белка до вирусов) фактически в естественной среде, без их фиксации или окрашивания.

Долгие годы считалось, что электронные микроскопы пригодны исключительно для изучения и визуализации мёртвой материи, поскольку мощный поток электронов уничтожает биологический материал. Однако работы Дюбоше, Франка и Хендерсона позволили добиться очень быстрого замораживания биомолекул, позволяющего им сохранять свою естественную форму даже в вакууме, а также получить качественные изображения.

Изучаемый образец подвергается сверхбыстрой заморозке (витрифицируется), благодаря чему раствор, в котором находятся живые объекты, не кристаллизуется, а переходит в стекловидное состояние. Обычно витрификация биомолекул производится в этане, который поддерживается при температуре жидкого азота.

Желаемое разрешение в несколько ангстремов (10 в -10 степени метра) было достигнуто в 2013-м, и за последние годы были созданы 3D-изображения множества биологических объектов — от белков, вызывающих устойчивость к антибиотикам, до вируса Зика. С развитием криоэлектронной микроскопии биохимия переживает бурный рост, заявили в Нобелевском комитете. 

Криоэлектронная микроскопия помогает учёным понять структуру и взаимодействие белков и других биомолекул. В перспективе это позволит, в частности, создавать более совершенные лекарства.

Криоэлектронная микроскопия значительно отличается от метода рентгеновской кристаллографии, который требует кристаллизации образца и не лучшим образом подходит для изучения больших белковых комплексов. Из-за сложности получения монокристалла и вероятной непредсказуемости процесса традиционные методы не давали адекватных результатов в изучении больших молекулярных агрегатов.

Доктор химических наук, академик Российской академии естественных наук Вадим Мальцев рассказал RT, что криоэлектронная микроскопия стала серьёзным шагом вперёд на пути изучения строения молекул и молекулярных реакций. По его словам, это обусловлено тем, что в растворе биомолекулы ведут себя в значительной степени по-иному, «нежели в стопроцентном виде».

«Это важная отрасль электронной микроскопии с точки зрения познания свойств молекул, поведения молекулярных агрегатов в растворах, а когда речь идёт о биомолекулах — они работают и в растворах, и в коллоидных системах. И иметь возможность изучать, видеть в электронном микроскопе эти молекулы, молекулярные агрегаты — это серьёзный шаг вперёд», — подчеркнул эксперт.

Он добавил, что электронная микроскопия — это довольно интенсивно развивающееся научно-исследовательское направление. А криоэлектронная микроскопия стала очередным, но далеко не последним шагом в этом направлении, который даёт учёным очень важный инструмент познания и молекулярных реакций, и строения молекул, и молекулярных агрегатов.

Метод криоэлектронной микроскопии был в 2015 году удостоен престижной награды Method of the Year, ежегодно присуждаемой журналом Nature Methods способам анализа, которые внесли наибольший вклад в развитие науки. А в 2009 году Нобелевская премия по химии была вручена Тому Стайцу, Венкатраману Рамакришнану и Аде Йонат за определение структур рибосомы — именно с помощью криоэлектронной микроскопии.

Один из лауреатов Нобелевской премии 2017 года — Йоахим Франк — уже отреагировал на присуждение ему престижной награды.

«Обычно рано утром меня будет мой пёс, но сегодня это была Нобелевская премия», — сказал учёный.

Ошибка в тексте? Выделите её и нажмите «Ctrl + Enter»
Подписывайтесь на наш канал в Дзен
Сегодня в СМИ
  • Лента новостей
  • Картина дня

Данный сайт использует файлы cookies

Подтвердить